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9th European Congress on Epileptology (Rhodes 27 juin-1er juillet 2010) / A. Nehlig in Repères en gériatrie, 104 (DECEMBRE 2010)
Titre : 9th European Congress on Epileptology (Rhodes 27 juin-1er juillet 2010) Type de document : Article Auteurs : A. Nehlig Année de publication : 2010 Article en page(s) : pp. 325-326 Descripteurs : HE Vinci
Anticonvulsivants ; Démence ; Epilepsie ; Neurologie ; ProtéinesDisponible en ligne : Non Permalink : https://bib.vinci.be/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=35018
in Repères en gériatrie > 104 (DECEMBRE 2010) . - pp. 325-326[article] 9th European Congress on Epileptology (Rhodes 27 juin-1er juillet 2010) [Article] / A. Nehlig . - 2010 . - pp. 325-326.
in Repères en gériatrie > 104 (DECEMBRE 2010) . - pp. 325-326
Descripteurs : HE Vinci
Anticonvulsivants ; Démence ; Epilepsie ; Neurologie ; ProtéinesDisponible en ligne : Non Permalink : https://bib.vinci.be/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=35018 Exemplaires (1)
Cote Support Localisation Section Disponibilité REV Périodique papier Woluwe (Promenade de l'Alma) périodiques Exclu du prêt
Titre : Acides aminés, protéines et pathologies néoplasiques : peu de données pour une question essentielle Type de document : Article Auteurs : S. Antoun ; V.E. Baracos Année de publication : 2008 Article en page(s) : pp. 168-173 Langues : Français (fre) Descripteurs : HE Vinci
Acides aminés ; Chimiothérapie ; Nutrition ; Protéines ; Soutien nutritionnel ; TumeursRésumé : Les preuves concernant l'importance du rôle de la masse musculaire au cours de la cachexie cancéreuse s'accumulent. La relation avec la morbidité commence à être mise en évidence et plus particulièrement en ce qui concerne la toxicité de la chimiothérapie. Si les mécanismes de la protéolyse et d inhibition de la synthèse protéique musculaire commencent à être mieux compris, les données sur l intérêt d'un apport protéique restent très parcellaires. La présence du processus néoplasique modifie le métabolisme de certains acides aminés et les données tant expérimentales que cliniques sont très rares pour qu une conclusion puisse être tirée et des recommandations pour un support nutritionnel en un acide aminé particulier, soient formulées. L'utilisation des acides aminés à chaînes ramifiées présente actuellement une des rares thérapeutiques nutritionnelles pour laquelle quelques études expérimentales et de rares études cliniques ont été effectuées. Par ailleurs, peu d'études ont analysé le métabolisme des acides aminés au cours du traitement anticancéreux. Disponible en ligne : Non Permalink : https://bib.vinci.be/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=50217
in Nutrition clinique et métabolisme > 22, n° 4 (2008) . - pp. 168-173[article] Acides aminés, protéines et pathologies néoplasiques : peu de données pour une question essentielle [Article] / S. Antoun ; V.E. Baracos . - 2008 . - pp. 168-173.
Langues : Français (fre)
in Nutrition clinique et métabolisme > 22, n° 4 (2008) . - pp. 168-173
Descripteurs : HE Vinci
Acides aminés ; Chimiothérapie ; Nutrition ; Protéines ; Soutien nutritionnel ; TumeursRésumé : Les preuves concernant l'importance du rôle de la masse musculaire au cours de la cachexie cancéreuse s'accumulent. La relation avec la morbidité commence à être mise en évidence et plus particulièrement en ce qui concerne la toxicité de la chimiothérapie. Si les mécanismes de la protéolyse et d inhibition de la synthèse protéique musculaire commencent à être mieux compris, les données sur l intérêt d'un apport protéique restent très parcellaires. La présence du processus néoplasique modifie le métabolisme de certains acides aminés et les données tant expérimentales que cliniques sont très rares pour qu une conclusion puisse être tirée et des recommandations pour un support nutritionnel en un acide aminé particulier, soient formulées. L'utilisation des acides aminés à chaînes ramifiées présente actuellement une des rares thérapeutiques nutritionnelles pour laquelle quelques études expérimentales et de rares études cliniques ont été effectuées. Par ailleurs, peu d'études ont analysé le métabolisme des acides aminés au cours du traitement anticancéreux. Disponible en ligne : Non Permalink : https://bib.vinci.be/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=50217 Exemplaires (1)
Cote Support Localisation Section Disponibilité Nutrition clinique et métabolisme. 22, n° 4 (2008) Périodique papier Woluwe (Promenade de l'Alma) périodiques Exclu du prêt
Titre : Les acides aminés et les protéines en photochimie Type de document : Article Auteurs : Patricia Vicendo ; Laurent Bijeire ; Benjamin elias ; Christophe Jouvet ; Andrée kirsch-de mesmaeker ; Cécile moucheron Année de publication : 2007 Article en page(s) : pp. 15-18 Langues : Français (fre) Descripteurs : HE Vinci
Oxydants photochimiques ; Photochimie ; Protéines ; Rayons ultravioletsRésumé : Les processus de photo-oxydation des protéines peuvent résulter soit d une réactivité directe des acides aminés comme la tyrosine ou le tryptophane avec le rayonnement UV, soit de l action de photosensibilisateurs. Des résultats récents mettent en évidence le rôle prépondérant des états dissociatifs des acides aminés aromatiques protonés dans le phénomène de photofragmentation suite à une excitation directe. Ce processus peut résulter en particulier de la perte d un atome d hydrogène avec formation d un radical cation. Ceci ouvre la perspective de pouvoir casser un peptide sélectivement. À l instar de l ADN, les protéines peuvent être la cible de photosensibilisateurs comme les complexes de ruthénium. La réactivité photochimique de ces composés avec des cibles biologiques dépend du caractère oxydant de leur état triplet excité appelé 3MLCT (transfert de charge du métal au ligand). Par transfert d électron photo-induit, certains complexes avec des ligands très oxydants peuvent réagir avec la guanine de l ADN et le tryptophane pour générer des photo-adduits. Cette réactivité originale fait de ces complexes des agents potentiels pour la thérapie photodynamique. Ces composés peuvent également réagir sous illumination avec des métallo- protéines via des réactions de transfert d électron très complexes conduisant à une inhibition enzymatique dans le cas de la superoxyde dismutase Cu/Zn Disponible en ligne : Non Permalink : https://bib.vinci.be/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=49650
in actualité chimique (L') > n° 308-309 (2007) . - pp. 15-18[article] Les acides aminés et les protéines en photochimie [Article] / Patricia Vicendo ; Laurent Bijeire ; Benjamin elias ; Christophe Jouvet ; Andrée kirsch-de mesmaeker ; Cécile moucheron . - 2007 . - pp. 15-18.
Langues : Français (fre)
in actualité chimique (L') > n° 308-309 (2007) . - pp. 15-18
Descripteurs : HE Vinci
Oxydants photochimiques ; Photochimie ; Protéines ; Rayons ultravioletsRésumé : Les processus de photo-oxydation des protéines peuvent résulter soit d une réactivité directe des acides aminés comme la tyrosine ou le tryptophane avec le rayonnement UV, soit de l action de photosensibilisateurs. Des résultats récents mettent en évidence le rôle prépondérant des états dissociatifs des acides aminés aromatiques protonés dans le phénomène de photofragmentation suite à une excitation directe. Ce processus peut résulter en particulier de la perte d un atome d hydrogène avec formation d un radical cation. Ceci ouvre la perspective de pouvoir casser un peptide sélectivement. À l instar de l ADN, les protéines peuvent être la cible de photosensibilisateurs comme les complexes de ruthénium. La réactivité photochimique de ces composés avec des cibles biologiques dépend du caractère oxydant de leur état triplet excité appelé 3MLCT (transfert de charge du métal au ligand). Par transfert d électron photo-induit, certains complexes avec des ligands très oxydants peuvent réagir avec la guanine de l ADN et le tryptophane pour générer des photo-adduits. Cette réactivité originale fait de ces complexes des agents potentiels pour la thérapie photodynamique. Ces composés peuvent également réagir sous illumination avec des métallo- protéines via des réactions de transfert d électron très complexes conduisant à une inhibition enzymatique dans le cas de la superoxyde dismutase Cu/Zn Disponible en ligne : Non Permalink : https://bib.vinci.be/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=49650 Exemplaires (1)
Cote Support Localisation Section Disponibilité REV Périodique papier Woluwe (Promenade de l'Alma) périodiques Exclu du prêt
Titre : Acides gras saturés et acylation des protéines : des aspects fonctionnels à l’approche nutritionnelle Type de document : Article Auteurs : V. Rioux ; Philippe Legrand Année de publication : 2016 Article en page(s) : 296-303 Langues : Français (fre) Descripteurs : HE Vinci
Acides gras saturés ; Biochimie ; Nutrition ; ProtéinesRésumé : La formation d’une liaison covalente entre un acide gras et un acide aminé d’une chaîne peptidique conduit à « l’acylation » de la protéine, mécanisme découvert dans les années 1980. Ces liaisons protéine-acide gras sont créées dans les cellules par des enzymes spécifiques (palmitoyltransférases, myristoyltransférases, O-acyltransférases) dont les caractéristiques et régulations restent souvent mal connues. Les acides gras utilisés par les cellules pour acyler des protéines sont très majoritairement saturés. La palmitoylation (S-acylation) correspond à la formation d’une liaison thioester entre l’acide palmitique (C16:0) et la chaîne latérale d’une cystéine, la myristoylation N-terminale consiste en la formation d’une liaison amide entre l’acide myristique (C14:0) et la fonction amine d’une glycine N-terminale et l’octanoylation (O-acylation) fait référence à la liaison ester qui apparaît entre l’acide caprylique (ou octanoïque, C8:0) et la chaîne latérale d’une sérine. L’acylation concerne de très nombreuses protéines (enzymes, hormones, récepteurs, protéines impliquées dans la transduction des signaux, protéines de structure) et exerce une grande variété de fonctions dans les régulations cellulaires. La liaison de l’acide gras à une protéine change son hydrophobicité, régule son insertion dans la membrane, peut modifier son adressage subcellulaire ou encore agir sur la conformation, la stabilisation et les interactions entre protéines. La découverte progressive de nombreuses protéines acylées, dont la fonction est activée ou régulée par l’acylation, donne, donc, un nouvel intérêt fonctionnel à ces acides gras saturés. Le lien entre ces mécanismes moléculaires et l’origine des acides gras saturés (alimentaire, endogène) est finalement examiné et discuté. Disponible en ligne : Non Permalink : https://bib.vinci.be/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=78462
in Cahiers de nutrition et de diététique > vol 51, n° 6 (2016) . - 296-303[article] Acides gras saturés et acylation des protéines : des aspects fonctionnels à l’approche nutritionnelle [Article] / V. Rioux ; Philippe Legrand . - 2016 . - 296-303.
Langues : Français (fre)
in Cahiers de nutrition et de diététique > vol 51, n° 6 (2016) . - 296-303
Descripteurs : HE Vinci
Acides gras saturés ; Biochimie ; Nutrition ; ProtéinesRésumé : La formation d’une liaison covalente entre un acide gras et un acide aminé d’une chaîne peptidique conduit à « l’acylation » de la protéine, mécanisme découvert dans les années 1980. Ces liaisons protéine-acide gras sont créées dans les cellules par des enzymes spécifiques (palmitoyltransférases, myristoyltransférases, O-acyltransférases) dont les caractéristiques et régulations restent souvent mal connues. Les acides gras utilisés par les cellules pour acyler des protéines sont très majoritairement saturés. La palmitoylation (S-acylation) correspond à la formation d’une liaison thioester entre l’acide palmitique (C16:0) et la chaîne latérale d’une cystéine, la myristoylation N-terminale consiste en la formation d’une liaison amide entre l’acide myristique (C14:0) et la fonction amine d’une glycine N-terminale et l’octanoylation (O-acylation) fait référence à la liaison ester qui apparaît entre l’acide caprylique (ou octanoïque, C8:0) et la chaîne latérale d’une sérine. L’acylation concerne de très nombreuses protéines (enzymes, hormones, récepteurs, protéines impliquées dans la transduction des signaux, protéines de structure) et exerce une grande variété de fonctions dans les régulations cellulaires. La liaison de l’acide gras à une protéine change son hydrophobicité, régule son insertion dans la membrane, peut modifier son adressage subcellulaire ou encore agir sur la conformation, la stabilisation et les interactions entre protéines. La découverte progressive de nombreuses protéines acylées, dont la fonction est activée ou régulée par l’acylation, donne, donc, un nouvel intérêt fonctionnel à ces acides gras saturés. Le lien entre ces mécanismes moléculaires et l’origine des acides gras saturés (alimentaire, endogène) est finalement examiné et discuté. Disponible en ligne : Non Permalink : https://bib.vinci.be/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=78462 Exemplaires (1)
Cote Support Localisation Section Disponibilité REV Périodique papier Woluwe (Promenade de l'Alma) périodiques Exclu du prêt 
Titre : Actualités sur les méthodes de référence pour le dosage des protéines urinaires Type de document : Article Auteurs : Anne Boutten ; Vincent Delatour Année de publication : 2018 Article en page(s) : 639-642 Langues : Français (fre) Descripteurs : HE Vinci
Albuminurie ; Dosage ; Protéines ; Proteinurie ; UrineRésumé : La mesure de la microalbuminurie a été introduite dans la nouvelle classification de la maladie rénale (MR) comme marqueur pour le dépistage, le suivi et la prédiction du risque. Actuellement la mesure est non standardisée. La variabilité des résultats obtenus avec différentes trousses commercialisées est importante et peut entraîner des erreurs de classification des patients. La standardisation analytique, débutée en 2007, progresse. Un matériau de référence primaire SRM 2925, un matériau de référence secondaire SRM 3666 et une méthode de mesure de référence, la chromatographie liquide couplée à la spectrométrie de masse avec dilution isotopique (LC-IDMS) sont en cours de validation au National institute of standards and technology (NIST). Cet article présente les stratégies et les difficultés pour mettre au point ce système de référence. Disponible en ligne : Oui En ligne : https://login.ezproxy.vinci.be/login?url=https://www.jle.com/fr/revues/abc/e-doc [...] Permalink : https://bib.vinci.be/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=86594
in Annales de Biologie Clinique > Vol. 76, n° 6 (2018) . - 639-642[article] Actualités sur les méthodes de référence pour le dosage des protéines urinaires [Article] / Anne Boutten ; Vincent Delatour . - 2018 . - 639-642.
Langues : Français (fre)
in Annales de Biologie Clinique > Vol. 76, n° 6 (2018) . - 639-642
Descripteurs : HE Vinci
Albuminurie ; Dosage ; Protéines ; Proteinurie ; UrineRésumé : La mesure de la microalbuminurie a été introduite dans la nouvelle classification de la maladie rénale (MR) comme marqueur pour le dépistage, le suivi et la prédiction du risque. Actuellement la mesure est non standardisée. La variabilité des résultats obtenus avec différentes trousses commercialisées est importante et peut entraîner des erreurs de classification des patients. La standardisation analytique, débutée en 2007, progresse. Un matériau de référence primaire SRM 2925, un matériau de référence secondaire SRM 3666 et une méthode de mesure de référence, la chromatographie liquide couplée à la spectrométrie de masse avec dilution isotopique (LC-IDMS) sont en cours de validation au National institute of standards and technology (NIST). Cet article présente les stratégies et les difficultés pour mettre au point ce système de référence. Disponible en ligne : Oui En ligne : https://login.ezproxy.vinci.be/login?url=https://www.jle.com/fr/revues/abc/e-doc [...] Permalink : https://bib.vinci.be/opac_css/index.php?lvl=notice_display&id=86594 Exemplaires (1)
Cote Support Localisation Section Disponibilité REV Périodique papier Woluwe (Promenade de l'Alma) périodiques Exclu du prêt PermalinkPermalinkALIMENTS TRADITIONNELS ET NON TRADITIONNELS / R. Ferrando (79)
PermalinkPermalinkPermalinkL'allergie aux protéines du lait de vache / Mathilde Odent (2015)
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