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Titre : | Surexpression, purification et caractérisation de la protéine humaine TFIP11 |
Auteurs : | Alexandre Robin, Auteur ; Catherine Michaux, Promoteur |
Type de document : | Travail de fin d'études |
Editeur : | Woluwe-Saint-Lambert : Haute École Léonard de Vinci, 2023 |
Langues: | Français |
Index. décimale : | TFE - Chimie |
Mots-clés: | Protéine ; Production ; Purification ; IMAC ; SUMO protéine ; TFIP11 |
Résumé : |
La TFIP11 est une protéine humaine permettant lassemblage du spliceosome. Ce dernier est une machinerie située dans le noyau cellulaire, responsable de lépissage, cest-à-dire de lexcision des introns (séquences dites « non codantes ») et de lassemblage des exons (séquences dites « codantes »).
Une des particularités de TFIP11 est quil sagit dune protéine intrinsèquement désordonnée, cest-à-dire quelle ne possède pas une structure tertiaire bien définie sur la totalité de sa chaine polypeptidique. Une étude récente a révélé que la déplétion de cette protéine dans les cellules eucaryotes menait les cellules cancéreuses à lapoptose, sans impacter les cellules saines. Inhiber la protéine pourrait donc constituer un traitement alternatif contre certain cancer. Dans le but détudier la structure et le mode daction de cette protéine, elle est surexprimée en bactéries avec une étiquette SUMO (Small Ubiquitin-like MOdifier) et His6x (six histidines), purifiée par chromatographie daffinité afin de la caractériser par différentes méthodes spectroscopiques |
Accès : | Identifiez-vous avant d'accéder au document électronique |
Disponible en ligne : | Oui |
Lieu du stage : | UNamure (CPB) |
Département : | Chimie |
Documents numériques (1)
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