| Titre : | O-GlcNAcylation des protéines, homéostasie énergétique et maladies métaboliques (2022) |
| Auteurs : | Tarik Issad ; Hasanain Al-Mukh ; Abdelouhab Bouaboud ; Patrick Pagesy |
| Type de document : | Article |
| Dans : | Médecine des maladies métaboliques (Vol.16, n°4, Juin 2022) |
| Article en page(s) : | p. 343-350 |
| Note générale : | https://doi.org/10.1016/j.mmm.2022.02.005 |
| Langues: | Français |
| Descripteurs : |
HE Vinci Hyperglycémie ; Inflammation ; Insulinorésistance ; Stress oxydatif |
| Mots-clés: | O-GlcNAcylation |
| Résumé : | La O-GlcNAcylation (addition de N-Acétyl glucosamine [GlcNAc] sur sérine ou thréonine) est une modification post-traductionnelle réversible des protéines cytosoliques, nucléaires et mitochondriales. À l’instar des phosphorylations, cette modification contrôle l’activité, la stabilité et la localisation subcellulaire des protéines. La O-GlcNAcylation peut en outre contrôler positivement ou négativement la phosphorylation des protéines, et moduler ainsi la signalisation cellulaire. Deux enzymes seulement, l’O-GlcNAc transférase (OGT) et l’O-GlcNAcase (OGA), contrôlent l’addition ou la suppression de la GlcNAc sur les protéines. Cette modification post-traductionnelle dépend de l’environnement énergétique de la cellule, et en particulier de la disponibilité en glucose. De nombreux travaux ont montré que dans les situations d’hyperglycémie chronique, des niveaux de O-GlcNAcylation anormalement élevées sur les protéines participent aux complications observées dans des pathologies comme le diabète et l’obésité. Cependant, plusieurs études récentes utilisant des modèles animaux présentant des délétions tissu-spécifiques de l’OGT indiquent que la O-GlcNAcylation est indispensable au maintien de l’homéostasie énergétique, qu’elle atténue les processus inflammatoires et qu’elle a un rôle protecteur vis-à-vis de différents stress cellulaires comme le stress du réticulum endoplasmique ou le stress oxydant. |
| Disponible en ligne : | Oui |
| En ligne : | https://login.ezproxy.vinci.be/login?url=https://www.sciencedirect.com/science/article/pii/S1957255722000566 |
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